食品工业科技

组别	λ_max（nm）	FT_max
T0	345	566.10
T2	351	300.31
T4	350	261.90
T6	350	284.53
T8	349	310.99

组别	λ_max（nm）	FT_max
T0	345	566.10
T2	351	300.31
T4	350	261.90
T6	350	284.53
T8	349	310.99

真空低温卤制过程中鸭腿的肌原纤维蛋白结构变化机理研究

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杨艳 ¹^,² , 徐彬 ¹^,² , 韩欧燕 ¹^,² , 魏思盈 ¹^,² , 邹航 ¹^,² , 胥伟 ¹^,²^,^* , 郭丹郡 ¹^,²^,^* , 朱玲娇 ¹^,² , 易阳 ¹^,² , 侯温甫 ¹^,²

食品工业科技 | 研究与探讨 2026,47(11): 110-117

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食品工业科技 |研究与探讨 2026 , 47 (11) : 110 -117

真空低温卤制过程中鸭腿的肌原纤维蛋白结构变化机理研究

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杨艳¹^,², 徐彬¹^,², 韩欧燕¹^,², 魏思盈¹^,², 邹航¹^,², 胥伟¹^,²^,^*, 郭丹郡¹^,²^,^*, 朱玲娇¹^,², 易阳¹^,², 侯温甫¹^,²

作者信息

¹武汉轻工大学食品科学与工程学院，湖北武汉 430023

²湖北省农产品加工与转化重点实验室，湖北武汉 430023

通讯作者:

胥伟（1985−），男，博士，教授，研究方向：食品蛋白质化学及应用，E-mail：xuwei1216@163.com。

郭丹郡（1993−），女，博士，讲师，研究方向：食品组分与营养，E-mail：missguodj@163.com。

作者简介:

杨艳（2001−），女，硕士研究生，研究方向：食品加工与安全，E-mail：2457676570@qq.com

Mechanism of Myofibrillar Protein Structural Changes in Duck Legs during Vacuum Low-temperature Braising

Yan YANG¹^,², Bin XU¹^,², Ouyan HAN¹^,², Siying WEI¹^,², Hang ZOU¹^,², Wei XU¹^,²^,^*, Danjun GUO¹^,²^,^*, Lingjiao ZHU¹^,², Yang YI¹^,², Wenfu HOU¹^,²

Affiliations

¹School of Food Science and Engineering, Wuhan Polytechnic University, Wuhan 430023, China

²Hubei Province Key Laboratory of Agricultural Products Processing and Transformation, Wuhan 430023, China

出版时间: 2026-06-01 doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2025040384

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摘要

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本研究以鸭腿作为试验材料，通过组织结构观察、肌原纤维蛋白提取、微观结构测定、蛋白溶解度和肌原纤维小片化指数（MFI）测定等方法，分析真空低温卤制对鸭腿蛋白质结构的影响。结果显示，未卤制鸭腿组织横截面结构紧密、呈均匀团块状，而卤制2 h后细胞收缩、纤维间隙增大，肌节出现波浪状弯曲，M线松散消失。卤制0~2 h过程中，肌原纤维蛋白表面疏水性显著增加（P<0.05），内源荧光最大发射波长（λ_max）红移至351 nm，蛋白质溶解度显著下降62.09%（P<0.05），MFI显著升高（P<0.05），表明蛋白热变性程度增大，肉质变硬。卤制2~8 h，蛋白溶解度先显著升高（P<0.05）后保持稳定，MFI无显著变化（P>0.05），内源荧光λ_max从351 nm蓝移至349 nm，最大荧光强度（FT_max）提高3.56%，且较大分子量的副肌球蛋白逐渐降解，二级结构中β-折叠占比先增加后下降，β-转角则先降后升，这表明卤制后期蛋白变性程度降低，结构逐渐恢复致密，嫩度改善。综上所述，真空低温卤制技术能够显著提高鸭腿的嫩度和改善其质构特性，该研究为真空低温卤制技术在鸭腿加工中的应用提供了科学依据。

关键词

真空低温卤制 / 鸭腿 / 肌原纤维蛋白 / 微观结构 / 机理

Abstract

收起

This study utilized duck legs as experimental materials to analyze the effects of vacuum low-temperature braising on the protein structure of duck legs. The research methods included tissue structure observation, myofibrillar protein extraction, microstructure determination, protein solubility measurement, and myofibrillar fragmentation index (MFI) determination. The results showed that the cross-sectional structure of unbraised duck legs was tightly packed and uniform in clumps. After being braised for 2 h, the cells shrank, the fiber gaps widened, sarcomeres displayed wavy deformations, and the M-lines loosened and disappeared. During the 0~2 h of braising period, the hydrophobic characteristics of myofibrillar protein significantly increased (P<0.05), the maximum emission wavelength (λ_max) of intrinsic fluorescence red-shifted to 351 nm, protein solubility decreased significantly by 62.09% (P<0.05), and MFI increased significantly (P<0.05), indicating enhanced protein thermal denaturation and increased meat hardness. From 2 to 8 h of braising, protein solubility first increased significantly (P<0.05) and then remained stable, while MFI showed no significant changes (P>0.05). The λ_max of intrinsic fluorescence blue-shifted from 351 nm to 349 nm, and the maximum fluorescence intensity (FT_max) increased by 3.56%. Meanwhile, larger molecular weight paramyosin gradually degraded. In the secondary structure, the proportion of β-fold initially increased and then decreased, whereas the β-turn proportion initially decreased and then increased, suggesting that protein denaturation decreased in the later stage, the structure became more compact, and tenderness improved. In conclusion, vacuum low-temperature braising technology can significantly improve the tenderness and texture of duck legs. This study provides scientific evidence for the application of vacuum low-temperature braising technology in duck legs processing.

Key words

vacuum low-temperature braising / duck legs / myofibrillar protein / microstructure / mechanism

引用本文

杨艳, 徐彬, 韩欧燕, 魏思盈, 邹航, 胥伟, 郭丹郡, 朱玲娇, 易阳, 侯温甫. 真空低温卤制过程中鸭腿的肌原纤维蛋白结构变化机理研究. 食品工业科技, 2026 , 47 (11) : 110 -117 . DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2025040384

Yan YANG, Bin XU, Ouyan HAN, Siying WEI, Hang ZOU, Wei XU, Danjun GUO, Lingjiao ZHU, Yang YI, Wenfu HOU. Mechanism of Myofibrillar Protein Structural Changes in Duck Legs during Vacuum Low-temperature Braising[J]. Science and Technology of Food Industry, 2026 , 47 (11) : 110 -117 . DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2025040384

正文

收起

鸭腿以其高蛋白、低脂肪的营养特性和独特风味深受消费者青睐^[1]。在此基础上发展而来的酱卤鸭腿品类，2023年市场规模已达120亿元，同比增长7%，据预测该品类将保持年均7%的复合增长率，2025年有望突破145亿元^[2]。然而，传统高温短时卤制工艺存在明显缺陷：易导致蛋白质过度变性，使肉质硬化、口感下降，且造成营养成分流失^[3]。为了解决这些问题，近年来，真空低温卤制技术因其独特优势受到关注^[4]。该技术通过在真空环境下进行低温长时间卤制，可减少氧化反应，保持鸭肉色泽和风味；同时实现蛋白质适度变性，使肉质嫩化，最大程度保留营养成分^[5]。与传统工艺相比，该技术通过精准控制时间参数优化肉质，有效降低有害物质生成，显著提升产品安全性和品质稳定性^[6]。

在肉类加工中，肌原纤维蛋白（Myofibrillar Protein，MP）作为其中的关键结构蛋白，其变性程度直接影响肉质的嫩度、保水性和口感。研究表明，传统卤制工艺易导致肌原纤维蛋白过度变性，使蛋白质网络结构过度收缩，这是肉质硬化的主要原因^[7−8]。真空低温卤制技术通过精确控制温度和时间，可有效调节肌原纤维蛋白变性程度，改善肉制品质构特性^[9]。国外学者在肌原纤维蛋白研究领域取得重要进展，Tornberg等^[10]通过热加工实验发现，适度蛋白质变性可提升肉类嫩度和保水性，但过度加热会引发蛋白聚集，导致品质劣变；Roldán等^[11]研究发现，60 ℃/24 h低温烹饪可减少肌原纤维蛋白过度收缩，维持肉质柔软度并降低蒸煮损失。Baldwin等^[12]指出精确温控（55~65 ℃）可延缓肌原纤维蛋白剧烈变性，改善肉类嫩度和持水力。国内学者也开展了相关研究，陈美玉^[13]应用真空低温技术调控肌原纤维蛋白变性，改善牛肉质构和保水性；孙红霞等^[14]发现，60 ℃/12 h条件下牛肉蛋白变性适度，保水性提高，肉质更嫩；李鹏等^[15]结合超声波技术优化真空低温卤制工艺，提升猪肉嫩度和风味均匀性。本团队前期研究发现，将真空低温卤制技术应用于酱卤鸭产品可以显著改善鸭腿的嫩度，降低其硬度、弹性和咀嚼性^[16]。然而，针对鸭腿肌原纤维蛋白在真空低温卤制过程中的结构变化机理研究仍不足，需进一步探索其变性规律及对质构特性的影响机制，以优化鸭肉加工工艺并提升产品品质。

因此，本研究聚焦于真空低温卤制体系中鸭腿肌原纤维蛋白构效演变规律，通过系统研究不同卤制时间下的蛋白结构变化规律，旨在提高鸭腿嫩度和改善质构特性。研究成果将为开发智能化、精准化的新型加工技术提供科学依据，对提升禽肉制品附加值和市场竞争力具有重要意义。

1　材料与方法

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1.1　材料与仪器

鸭腿　华英食品有限公司；香辛料　武汉舵落口香料批发市场；磷酸氢二钾、磷酸二氢钾、氯化钠、氧化镁、溴酚蓝、三氯乙酸、EDTA-2Na、硼酸、溴化钾、苏木素染液、丙酮　国药集团化学试剂有限公司；盐酸、乙醇　武汉市红大化工厂；溴甲酚绿指示剂、伊红Y染液、甲基红指示剂、戊二醛固定液（纯度2.5%）　武汉飞扬生物有限公司；柠檬酸铅、醋酸双氧铀、锇酸　Sigma公司；以上试剂均为分析纯。

BCD-223WDPV冰箱　青岛海尔股份有限公司；SV-113真空烹饪机　德国宝有限公司；JY04S-3C型凝胶成像系统　北京君意东方电泳设备有限公司；CP214电子天平　上海奥豪斯（上海）仪器有限公司；F98荧光分光光度计　上海棱光技术有限公司；CI尼康生物显微镜　上海维翰光电科技有限公司；HRP-9082MBE电热恒温箱　上海一恒公司；UV2000型紫外可见分光光度计　尤尼柯（上海）仪器有限公司；HT7700透射电子显微镜　天津市顺诺仪器科技有限公司；SNLGJ-12真空冷冻干燥机　天津市顺诺仪器科技有限公司；PHSJ-4F pH计　上海雷磁仪器有限公司；KQ3200DE数控超声波清洗机　昆山市超声仪器有限公司；TGL-16G离心机　上海安亭科学仪器厂；Nicolet IS5傅里叶变换红外光谱仪（FT-IR）　赛默飞世尔科技有限公司；FW-3190抽真空封口机　广州市新鲜世界电器有限公司；BX53光学显微镜　日本Olympus公司。

1.2　实验方法

1.2.1　样品的制备

1.2.1.1　鸭腿前处理

选择大小均一的鸭腿，首先将冷冻鸭腿在室温下流动水解冻。解冻后，用流动水冲洗鸭腿，去除表面的油脂和血渍。接着，将食盐均匀涂抹在鸭腿表面进行腌制（鸭腿与盐的质量比为50:1），保鲜膜密封，室温静置2 h。将腌制好的鸭腿放入冷水中焯水至水开无浮沫产生为止，时间约15~20 min。最后，用流动水清洗鸭腿表面的浮沫。

1.2.1.2　卤水制备

配方：清水2 kg，桂皮24 g，八角、干辣椒、花椒、草果各20 g，小茴香、草寇、白蔻各12 g，丁香、甘草、香叶各4 g，胡椒、三奈、砂仁、白芷各8 g，干（良）姜、陈皮各40 g，冰糖30 g，盐64 g，老抽、油各60 g，味精12 g，料酒70 g。将配方中的清水、香辛料及调料混合煮制2 h，冷却后过滤得到卤水。

1.2.1.3　真空低温卤制

将鸭腿和卤水按1:3.5（g/mL）的料液比装入真空包装袋中。使用真空密封机对包装袋进行抽真空处理，随后将包装袋放入已设定为70 ℃、8 h的真空烹饪机中，加热至目标温度后进行恒温卤制^[17]。在卤制过程中，每隔2 h取出一次样品，分别标记为T0、T2、T4、T6、T8，用于后续实验分析。

1.2.2　鸭腿肌原纤维蛋白提取

参考陈美玉^[13]的方法提取肌原纤维蛋白：分别称取1.2.1.3中的样品5 g，各加入20 mL磷酸盐缓冲液（0.02 mol/L，含0.1 mol/L NaCl和0.001 mol/L EDTA-2Na，pH7.0）进行分散。在冰水浴中以10000 r/min剪切30 s后，以相同转速离心10 min，去除上清液。重复上述清洗步骤4次，最后一次离心前混合液经双层纱布过滤后离心，沉淀经冷冻干燥得到肌原纤维蛋白粉末。

1.2.3　微观结构测定

根据Li等^[18]的方法进行改良：取不同卤制时长的鸭腿样品，切成20 mm×20 mm×5 mm的样本块，依次进行组织固定、梯度脱水、石蜡渗透和包埋。将样本切成5 μm厚的切片，经苏木素-伊红染色后，置于光学显微镜下观察并采集图像。

1.2.4　超微结构测定

依据李超^[19]的方法作适当改进：取不同卤制时长的鸭肉样品，切成10 mm×10 mm×3 mm的立方体，立即置于4 ℃预冷的戊二醛固定液中固定24 h，随后用0.1 mol/L磷酸盐缓冲液（pH7.0）漂洗4次（10 min/次）。接着在1%锇酸溶液中后固定2 h，重复上述缓冲液冲洗程序。固定后的样品经梯度乙醇脱水后进行渗透、包埋和切片，切片用醋酸双氧铀50%乙醇饱和溶液和柠檬酸铅染色各10 min，最后用透射电子显微镜观察并记录。

1.2.5　蛋白溶解度测定

蛋白浓度测定参考Bradford^[20]的方法进行优化：称取5 g不同卤制时间处理后的肌原纤维蛋白，溶于200 mL磷酸钠缓冲液（pH6.25，含0.6 mol/L NaCl和0.05 mol/L Na₂HPO₄），配成2.5 mg/mL蛋白溶液。25 ℃条件下平衡60 min后，以4000 r/min离心10 min，用紫外可见分光光度计在595 nm处测上清液吸光度，计算公式如下：

$ 蛋白溶解度(\text{%})=\frac{离心后上清液蛋白浓度}{离心前蛋白浓度}\text{×}100 $

1.2.6　肌原纤维小片化指数测定

依据Clausen等^[21]的方法稍加调整：称取5 g不同卤制时长处理的肌原纤维蛋白，溶于50 mL磷酸盐缓冲液（含0.001 mol/L MgCl₂，0.1 mol/L NaCl，0.001 mol/L NaN₃，0.02 mol/L Na₂HPO₄，pH7.0±0.1）。10000 r/min离心15 min，取上清液，重复3次后定容至0.5 mg/mL。最后在540 nm处测吸光值（A₅₄₀），计算公式为：

$ 肌原纤维小片化指数={\mathrm{A}}_{540}\text{×}200 $

1.2.7　聚丙烯酰胺凝胶电泳

参考胡吕霖等^[22]的方法稍加调整：配制梯度凝胶系统（分离胶12%，浓缩胶5%），将消化液冻干后用生理盐水分散，将1 mg/mL蛋白溶液与缓冲液按4:1体积比混合，沸水浴处理10 min。样品制备完成后，取15 μL处理液注入预制胶加样孔。电泳操作时，使用Tricine-SDS缓冲液进行电泳（60 V，30 min；120 V，40 min）。电泳完成，取出凝胶片，用考马斯亮蓝染色15 min，再脱色。最终通过全自动凝胶成像分析系统完成蛋白条带的数字化存档^[23]。

1.2.8　蛋白质二级结构测定

根据Zhang等^[24]的方法做适当修改：精确称取肌原纤维蛋白冻干粉末（2 mg）和溴化钾（200 mg），在干燥环境中共混研磨并进行压片处理，将制备的薄片置于傅里叶变换红外光谱仪（400~4000 cm⁻¹）样品仓中进行全谱扫描，聚焦酰胺I带（1600~1700 cm⁻¹），经二阶导数转换及去卷积峰拟合后，根据峰位归属计算α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲的相对含量。

1.2.9　蛋白质表面疏水性测定

依据Cao等^[25]的方法：将10 mL蛋白溶液（5 mg/mL）与2 mL溴酚蓝（BPB，1 mg/mL）混合，搅拌10 min，离心15 min后取上清液稀释10倍，在595 nm处测吸光值（A）。空白对照（A₀）为10 mL 磷酸盐缓冲液（PBS，20 mmol/L，pH6.0）与2 mL BPB（1 mg/mL）的混合液，用PBS调零。

$ \text{溴酚蓝结合量}(\text{μg})=\frac{\text{200}\times (\text{A}-{\text{A}}_{0})}{{\mathrm{A}}_{0}} $

1.2.10　内源荧光光谱测定

根据熊杰等^[26]方法稍作修改：以磷酸盐缓冲液（0.1 mol/L KCl，0.01 mol/mL Na₂HPO₄，pH7.0）作为空白液，将1.2.2中制得的肌原纤维蛋白粉末分别溶于磷酸盐缓冲液，配制为1 mol/mL蛋白溶液，使用荧光分光光度计在以下参数下扫描：激发波长275 nm，发射光谱范围300~500 nm，狭缝宽度10 nm，扫描速度1000 nm/min。通过最大发射波长位移方向及荧光强度变化，表征蛋白质三级构象变化。

1.3　数据处理

每组实验做三组平行，结果通过平均值±标准差的形式呈现，利用SPSS 20.0、Origin Pro 2020软件等对实验数据进行分析和处理。组间比较采用单因素方差分析，P<0.05认为差异具有统计学意义。

2　结果与分析

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2.1　真空低温卤制过程中鸭腿的微观结构分析

2.1.1　真空低温卤制过程中鸭腿的横纵切组织结构的变化分析

图1是真空低温卤制过程中鸭腿的内部组织结构变化情况。观察横切组织结构可以发现，未卤制时（T0）的鸭腿横切组织结构为均匀、排列紧密的团块状，除白色结缔组织外看不到间隙。卤制6~8 h（T6~T8），细胞间的间隙逐渐变大，白色结缔组织的条带随着卤制时间的增长变得模糊，以致出现不规则的网状结构。这与陈美玉^[13]在研究真空低温加热对牛肉的微观结构影响的结果相似。这种变化主要与鸭腿中的结构蛋白有关，结构蛋白在卤制过程中发生收缩，导致水分从肌肉中排出，而随着卤制时间的延长其变性程度逐渐增加，细胞外的间隙显著增大^[10]。观察纵切组织结构可以发现，未卤制时（T0）鸭腿的纤维细胞结构致密均匀，排列有序。而当鸭腿开始卤制后，肌纤维间的细胞间隙逐渐变大，排列方式从有序状态变为无序状态。并且与卤制0 h（T0）或卤制2 h（T2）的鸭腿相比，卤制6~8 h（T6~T8）的纤维细胞扭曲程度增加，这是因为鸭腿中的部分可溶性蛋白和汁液流失，结缔组织蛋白溶解使得纤维间结构趋于松散，扭曲程度加大。

2.1.2　真空低温卤制过程中鸭腿的超微结构变化分析

肌节是肌原纤维的基本单元，由暗带（A带）和明带（I带）组成。I带中央深色的细线称为Z线^[27]，M线位于A带中央，由细胞骨架蛋白构成，易发生蛋白结构变性^[28]。如图2所示，未经卤制处理（T0）的鸭肉肌纤维排列较为规整，肌节中的I带、A带和Z线清晰可见。在卤制0~8 h过程中，鸭腿肌肉的微观结构发生变化，其中，肌节形状逐渐变为波浪状结构且长度减小，Z线混乱，M线变得松散膨胀并逐渐消失，明暗带界限变得模糊，肌纤维结构逐渐解体。产生波浪状肌节的原因可能是真空低温卤制导致肌肉变性伸展，使I带结构发生不可逆的变化^[29]。研究表明，当肉类被加热至40~60 ℃时，肌肉纤维横向收缩，肌浆蛋白则膨胀、聚集形成凝胶，而当加热至60 ℃以上时，肌肉纤维发生横向和纵向收缩^[30]。这说明卤制过程中，卤制温度和时间都会对肌肉的肌纤维结构产生影响。

2.2　肌原纤维蛋白溶解度的变化

蛋白质的溶解度可以作为衡量其变性程度的指标，且与肉制品的嫩度呈正相关^[31]，溶解度越低表示蛋白变性程度越大^[32]。图3是MP溶解度的变化情况。以未卤制时的鸭腿作为参照，在卤制0~2 h过程中，蛋白质溶解度显著降低62.09%（P<0.05），主要是由于加热导致其表面疏水性增加和电荷分布改变，从而引发变性，溶解度下降^[33]。同时，研究表明，肌浆蛋白和肌动蛋白在50~90 ℃的加热过程中，热变性速率会加快，蛋白质聚集沉淀现象明显，从而使溶解度降低更显著^[34]。卤制2~4 h时，蛋白质溶解度显著上升（P<0.05）。这可能是因为在真空低温卤制过程中鸭腿蛋白质温度持续保持70 ℃，而适当加热可以分解蛋白质，产生可溶性小分子聚合物，同时蛋白质适度变性也使其分子空间构象发生改变，立体结构舒展，从而导致蛋白质溶解度升高^[35]。在卤制4~8 h过程中，肌原纤维蛋白溶解度随卤制时间延长无显著差异（P>0.05），进一步说明真空低温卤制可以更好地维持鸭腿嫩度。

2.3　肌原纤维小片化指数分析

肌原纤维小片化指数（MFI）用于衡量肌原纤维及其骨架蛋白的完整性。MFI值越高，表明肌原纤维结构越不完整^[14]。Geesink等^[36]研究发现MFI值与肉制品嫩度存在一定相关性，即肉制品的MFI值越大，肉质越嫩。由图4可知，与未卤制时的鸭腿相比，卤制2 h的鸭腿中MFI值显著增大（P<0.05），这说明鸭腿在卤制前期肉质开始嫩化，可能因为鸭腿经卤制处理后，肌动球蛋白和肌动蛋白变性解离，细胞膜遭受破坏并且出现膜破裂等现象，导致钙离子浓度增加激活了部分内源性蛋白酶活，增加了蛋白质水解^[14]。同时，戴妍^[37]也发现，随热处理时间延长，猪肉的MFI值提高。此外，卤制导致肌节的受损也会影响肌原纤维蛋白结构，提高肌肉嫩度。但卤制2 h后，MFI值无显著变化趋势（P>0.05），这与上述蛋白质的溶解性结果一致，也说明真空低温长时卤制对鸭腿嫩度影响较小。

2.4　肌原纤维蛋白聚丙烯酰胺凝胶电泳分析

SDS-PAGE凝胶电泳可直观检测肽链断裂后产生的蛋白碎片或聚合物^[38]。如图5所示，可以观察到4种不同分子质量条带：肌球蛋白重链（MHC，200 kDa），副肌球蛋白（PM，100 kDa），肌动蛋白（Actin，45 kDa），以及肌球蛋白轻链（MLC，11~17 kDa）^[39]。不同处理组肌原纤维蛋白组分呈现分子量迁移特征，随着卤制时间从初始阶段（T0）延续至成熟阶段（T8），鸭腿样品内肌原纤维蛋白组分发生明显分子结构解聚与重排反应，不同分子量分布区域条带强度呈现梯度性变化，其中高分子量蛋白组分通过分子间交联行为逐渐减少，同时伴随低分子量多肽成分的持续积累，这导致电泳图谱中部分条带消失，同时有新的条带出现。与未卤制的鸭腿（T0）相比，PM条带随着卤制时间的增加而逐渐变浅，表明蛋白质发生了降解。与此同时，60~75 kDa之间出现了新的小分子条带。然而，位于35~48 kDa分子量区段的肌动蛋白条带在热处理过程中保持相对稳定，未呈现显著迁移或消减现象，说明肌动蛋白分子间相互作用网络具有更强的耐热性。而且Podolak等^[40]研究发现，肌动蛋白的热变性温度约为75 ℃，进一步说明70 ℃的卤制温度对其无影响。60 kDa处的蛋白分子在卤制初期就完全消失，随着卤制时间的延长，电泳图谱中稍低分子质量的位置出现了新的条带。最显著的变化发生在25 kDa的小分子条带处，随着卤制时间的增加，此处逐渐形成了一个新的条带。这可能是由于大分子蛋白在卤制过程中因高温而发生降解或聚集所致。

2.5　肌原纤维蛋白二级结构分析

傅里叶变换红外光谱（FT-IR）可用于检测蛋白质的二级结构^[41]。如图6所示，卤制0 h时，鸭腿肌原纤维蛋白中主要结构为α-螺旋（31.21%）和无规则卷曲（31.68%），这可能与卤制前对鸭腿进行腌制、焯水等前处理导致肌原纤维蛋白部分变性有关。在卤制0~8 h过程中，α-螺旋和无规则卷曲占比未呈现显著变化（P>0.05），表明这两种结构在卤制过程中相对稳定，未受到显著破坏或重组。卤制0~4 h，β-转角占比显著下降（P<0.05），较0 h降低4.90%，β-折叠占比显著增加（P<0.05），4 h时达到峰值，较0 h增加了6.34%，这一变化与肌原纤维蛋白氢键强度提升及疏水作用增强有关，其增强了蛋白链间的相互作用，最终形成更稳定的β-折叠结构，该结果与郑卓琦等^[42]的研究相似。在卤制4~8 h过程中，β-折叠占比显著下降（P<0.05），β-转角占比显著回升（P<0.05），这可能是因为随着真空低温卤制时间的延长，维持蛋白质二级结构的氢键网络被破坏，导致α-螺旋和β-折叠结构解体^[43-44]。Wang等^[45]研究发现脉冲超声处理使鸡肉肌原纤维蛋白β-折叠和α-螺旋含量下降，β-转角含量增加，本研究结果与该变化趋势一致。综上，不同卤制时间下蛋白质二级结构的变化较复杂，总体表现为α-螺旋和无规则卷曲占比无显著性变化，β-折叠结构占比先增加后下降，β-转角占比先降低后升高。

2.6　肌原纤维蛋白表面疏水性分析

鸭腿蛋白质的凝胶作用可以提升其持水力和嫩度，而维持蛋白质凝胶最重要的作用力是疏水基的相互作用^[46]。溴酚蓝可结合蛋白表面疏水区域，其结合量可用于衡量蛋白的表面疏水性^[47]。如图7所示，在卤制初期（0~2 h），鸭腿肌原纤维蛋白溴酚蓝结合量显著增加（P<0.05），这可能是因为70 ℃长时间卤制导致蛋白质氢键断裂、结构展开，促使非极性氨基酸残基进一步暴露，从而增强了疏水性^[48]。卤制2 h后，蛋白质的表面疏水性为最大值，而在加热中后期（2~8 h），蛋白疏水性变化不显著（P>0.05），可能是由于大部分蛋白在卤制前期已完成变性、氧化和聚集。

2.7　肌原纤维蛋白内源荧光特性分析

蛋白质三级结构的变化可由分子内荧光光谱监测^[49]。如图8和表1所示，未经卤制处理的鸭腿（T0）最大荧光发射波长（λ_max）位于345 nm，卤制2 h（T2），λ_max红移至351 nm，红移现象表明氨基酸残基所处环境变得更亲水，说明真空低温卤制使鸭腿肌原纤维蛋白结构发生解离。在卤制2 h后的阶段（T2~T8），最大荧光强度（FT_max）提高3.56%，λ_max从351 nm蓝移至349 nm，这种蓝移可能源于长时间卤制使蛋白质发生二次折叠，部分色氨酸残基重新掩埋于肌原纤维蛋白聚合体内部^[50]。与T0相比，整个卤制过程（0~8 h）FT_max明显降低。这可能是卤制使蛋白结构展开，掩盖色氨酸信号，导致荧光淬灭^[51]。但当卤制时间超过4 h（T4~T8）后，鸭腿的FT_max逐渐升高。可能是随卤制时间增加，色氨酸侧链氧原子的电子转移能力增强，使其微环境疏水性降低^[19]。

3　结论

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本研究系统地分析了真空低温卤制加工体系中鸭腿肌原纤维蛋白结构的变化，揭示了真空低温卤制处理对鸭腿嫩度的改善机制。研究结果表明：卤制初期（0~2 h），肌原纤维蛋白溶解度显著降低，表面疏水性增强，肌原纤维结构解体（MFI升高、肌节变形、M线消失），肉质趋于硬化。后期（2~8 h），肌原纤维蛋白溶解度回升后保持稳定，MFI无显著变化，部分大分子蛋白降解，微观组织结构显示肌纤维间隙增大、结缔组织溶解，嫩度显著改善。该研究通过调控蛋白质变性程度，优化肉质的嫩度与质构特性，为真空低温技术在禽肉加工中的应用提供了理论支撑，对提升鸭腿制品的品质和市场竞争力具有重要意义。未来研究将结合蛋白质组学技术，深入解析其动态降解规律与调控节点，揭示蛋白降解与肉质嫩化的关联机制，为加工工艺精准优化提供分子层面的理论支撑，并探索多参数优化及其他禽类适用性。

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2026年第47卷第11期

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doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2025040384

接收时间：2025-05-06
首发时间：2026-10-22
出版时间：2026-06-01

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收稿日期：2025-05-06

基金

作者信息

¹武汉轻工大学食品科学与工程学院，湖北武汉 430023

²湖北省农产品加工与转化重点实验室，湖北武汉 430023

通讯作者:

胥伟（1985−），男，博士，教授，研究方向：食品蛋白质化学及应用，E-mail：xuwei1216@163.com。

郭丹郡（1993−），女，博士，讲师，研究方向：食品组分与营养，E-mail：missguodj@163.com。

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https://castjournals.cast.org.cn/joweb/spgykj/CN/10.13386/j.issn1002-0306.2025040384

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2种不同金属材料的力学参数

科 Family	属数 Number of genus	种数 Number of species	占总种数比例 Percentage of total species (%)	属 Genus	种数 Number of species	占总种数比例 Percentage of total species (%)
鹅膏菌科Amanitaceae	2	11	5.26	鹅膏菌属 Amanita	10	4.78
小菇科 Mycenaceae	2	12	5.74	丝盖伞属 Inocybe	5	2.39
多孔菌科 Polyporaceae	8	14	6.70	蜡蘑属 Laccaria	5	2.39
红菇科 Russulaceae	3	23	11.00	小皮伞属 Marasmius	6	2.87
				小菇属 Mycena	11	5.26
				光柄菇属 Pluteus	5	2.39
				红菇属 Russula	17	8.13
				栓菌属 Trametes	5	2.39

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