科技导报

版本	架构特点	关键技术	应用和性能
AlphaFold1	卷积神经网络	序列对齐信息、物理化学约束	精度有限，局限于简单蛋白
AlphaFold2	Transformer+图神经网络	Evoformer、结构模块、注意力机制	精度接近实验水平，适用于广泛单体蛋白预测
AlphaFold3	Pairformer+扩散模型	蛋白质与DNA、RNA、配体、离子等相互作用预测，翻译后修饰影响	提高复合物预测精度，助力药物设计和生物学研究

版本	架构特点	关键技术	应用和性能
AlphaFold1	卷积神经网络	序列对齐信息、物理化学约束	精度有限，局限于简单蛋白
AlphaFold2	Transformer+图神经网络	Evoformer、结构模块、注意力机制	精度接近实验水平，适用于广泛单体蛋白预测
AlphaFold3	Pairformer+扩散模型	蛋白质与DNA、RNA、配体、离子等相互作用预测，翻译后修饰影响	提高复合物预测精度，助力药物设计和生物学研究

为什么AlphaFold不能取代实验结构生物学？——AI结构预测的准确性探讨

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何欣恒 , 李俊睿 , 徐华强 *

科技导报 | 科技评论 2025,43(2): 14-21

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科技导报 | 科技评论 2025, 43(2): 14-21

为什么AlphaFold不能取代实验结构生物学？——AI结构预测的准确性探讨

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何欣恒, 李俊睿, 徐华强*

作者信息

中国科学院上海药物研究所, 上海 201203

何欣恒，博士研究生，研究方向为计算生物学和结构生物学，电子信箱：he-xinheng@foxmail.com

通讯作者:

徐华强（通信作者），研究员，研究方向为核激素受体、肝脏生长因子（HGF）及其受体Met酪氨酸激酶、G蛋白偶联受体（GPCR）和植物激素等的结构和药物研发，电子信箱：eric.xu@simm.ac.cn

Why AlphaFold cannot replace structural biology: An exploration of the accuracy of AI-based structure prediction

Xinheng HE, Junrui LI, Huaqiang XU*

Affiliations

Shanghai Institute of Materia Medica, Chinese Academy of Science, Shanghai 201203, China

出版时间: 2025-01-28 doi: 10.3981/j.issn.1000-7857.2024.11.01606

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摘要

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人工智能的飞速发展给生物学研究带来了深远影响，其中，AlphaFold2在蛋白质结构预测领域引发了革命性的突破。评估了AlphaFold2对G蛋白偶联受体（GPCR），结构预测的可靠性，凭借其对蛋白质三维结构的高度准确预测。然而，在实际应用中，AlphaFold2的预测结果并非在所有场景下都足够精确。以GPCR为例，这类重要的药物靶点参与了广泛的生理过程，其结构研究对理解功能机制和药物开发具有重要意义。结果表明，尽管AlphaFold2能够准确捕捉GPCR整体骨架的主要特征，但其预测模型在胞外域与跨膜域的组装、配体结合口袋的形状，以及信号传导界面的构象等方面，与实验解析的高分辨率结构存在显著差异。这些差异限制了AlphaFold2模型在GPCR功能研究和基于结构的药物设计中的应用能力。因此，尽管AlphaFold2为结构预测提供了强大的工具，但其在特定场景下的局限性表明，AI结构预测作为一种辅助工具，尚不能完全取代实验结构生物学，需要联合使用以辅助药理学研究和药物设计。

关键词

AlphaFold2 / 蛋白质结构预测 / 结构生物学 / 冷冻电镜 / G蛋白偶联受体 / 药物设计

Key words

AlphaFold2 / protein structure prediction / structural biology / cryo-electron microscopy / G protein-coupled receptors / drug design

引用本文

何欣恒, 李俊睿, 徐华强. 为什么AlphaFold不能取代实验结构生物学？——AI结构预测的准确性探讨. 科技导报, 2025 , 43 (2) : 14 -21 . DOI: 10.3981/j.issn.1000-7857.2024.11.01606

Xinheng HE, Junrui LI, Huaqiang XU. Why AlphaFold cannot replace structural biology: An exploration of the accuracy of AI-based structure prediction[J]. Science & Technology Review, 2025 , 43 (2) : 14 -21 . DOI: 10.3981/j.issn.1000-7857.2024.11.01606

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1 AlphaFold与结构生物学

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近年来，人工智能（artificial intelligence，AI）以惊人的速度发展，改变了我们生活和科学研究的许多方面。2024年诺贝尔物理学奖和化学奖双双花落AI领域，物理学奖突出“科学如何应用于AI，改变AI”，而化学奖突出“AI如何改变科学和人们的认知”。本文将探讨获得2024年诺贝尔化学奖的蛋白质结构预测工具AlphaFold和传统的结构生物学方法的异同。

AlphaFold是由DeepMind公司开发的AI模型，能够根据蛋白质的氨基酸序列预测其三维结构。蛋白质就像是生命体内的小机器，它们的结构决定了功能。了解蛋白质的结构对于药物研发以及理解生命过程非常重要。AlphaFold的出现，让人们看到了快速预测蛋白质结构的可能性。

截至目前，AlphaFold的3个主要版本是AlphaFold1、Alpha Fold2和AlphaFold3，各自代表了从基础探索到高精度预测和复合体建模的逐步演进（表 1）。Al phaFold1于2018年推出，采用卷积神经网络处理多重序列比对数据，并结合物理化学约束预测蛋白质三维结构，但在复杂和长链蛋白中精度有限^[1]。AlphaFold2在2020年问世，使用Transformer和图神经网络相结合的架构，通过Evoformer模块整合序列信息并直接优化原子坐标，大幅提高了预测精度，在单体蛋白结构预测中接近实验解析水平^[2]。Al phaFold3于2024年推出，作为DeepMind公司在蛋白质结构预测领域的最新突破，相较于前2代模型实现了显著的功能扩展和性能提升，其模型架构引入了全新的“Pairformer”模块，进一步提升了AlphaFold2中的Evoformer模块。同时结合扩散模型，从原子点云的初始状态出发，迭代生成分子结构的三维表示。这一创新极大地提高了复杂生物分子建模的效率和精度，且能够预测带配体的复合物结构^[3]。

传统上，结构生物学使用实验手段来解析蛋白质的三维结构，主要方法有以下几种。

X射线晶体学：这是最早也是最常用的方法。研究人员首先需要让蛋白质形成晶体，这就像把很多相同的蛋白质整齐地排列在一起。然后，用X射线照射这些晶体，得到衍射图样，通过解析这些图样计算出蛋白质的三维结构。这一过程非常复杂，需要大量的时间和精力，尤其是培养出合适的蛋白质晶体并不容易，并且某些蛋白质无法在任何条件下结晶，限制了晶体学对蛋白结构的研究^[4]。

核磁共振（nuclear magnetic resonance，NMR）：这种方法利用原子核在磁场中的特性。研究人员将蛋白质溶解在溶液后放入强大的磁场中，然后测量原子核的信号。通过这些信号，可以推断出蛋白质的结构和动态信息。NMR适用于研究小型蛋白质，并且可以观察到蛋白质在溶液中的自然状态。但是，对于分子量较大的蛋白复合体，NMR的方法并不适用^[5]。

冷冻电子显微镜（cryo-electron microscopy，Cryo-EM）：这是近年来迅速发展的技术。研究人员将蛋白质快速冷冻，保持其天然状态，然后在电子显微镜下观察。电子显微镜能提供非常高的分辨率，甚至可以看到单个原子的排列。但总体上精度不如晶体学研究，仅是在部分结构中达到了近原子分辨率。Cryo-EM特别适合研究大型的蛋白质复合物，但设备昂贵，操作也需要高超的技术^[6]。

这些传统方法虽然精确可靠，但过程繁琐，耗时耗力，需要丰富的经验和技术支持。因此，当AlphaFold这样的AI工具出现后，一些人开始思考：既然我们可以快速预测蛋白质结构，传统的实验方法是否还有必要呢？

虽然AlphaFold在很多情况下能给出较为准确地预测，但它也有局限性。首先，蛋白质并不是一成不变的，它们会随着环境的变化而改变构象。AlphaFold对于这种动态变化的预测能力有限。其次，许多蛋白质需要与其他分子相互作用才能发挥功能，形成复杂的复合物。预测这些复合物结构，对AlphaFold来说仍然是巨大的挑战。因此，AI的预测结果可能依然需要通过实验来确保其准确性。

作为结构生物学的研究者，徐华强团队深入对比了结构预测工具和实验结构，并发文^[7]比较了AlphaFold预测的G蛋白偶联受体（G protein-coupled receptors，GP CR）结构与实验解析的结果。研究发现，虽然AI预测有一定的准确性，但在关键细节上仍然存在差异。例如，某些重要的活性部位，预测结果可能并不准确。这些细微的差别，对于药物设计和功能研究可能会产生重大影响。

AlphaFold的出现是科学发展的重要里程碑，为我们提供了强大的工具。然而，它并不能完全取代传统的结构生物学方法。实验验证和深入研究仍然是理解生命奥秘的关键，在研究中，我们需要拥抱新技术，但也要意识到其局限性。

2 GPCR与AlphaFold2

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GPCR是一种通过G蛋白传导信号的受体，广泛表达于细胞膜表面，负责将胞外信号传递到细胞内部。人类能看到东西、闻到味道，甚至感受到情绪波动，如开心和难过，GPCR都在其中扮演着关键角色。正因如此，它成为了现代药物设计中最重要的靶点之一，美国食品药品监督管理局（Food and Drug Administration，FDA）批准的药物中约有1/3都作用于GPCR，其年销售额超过1万亿美元^[8]。

尽管GPCR的重要性不言而喻，但由于其高度复杂的结构和在激活时产生的显著动态变化（图 1），解析GPCR的高分辨率结构一直是生物学上的重大挑战。传统的X射线晶体学技术和近年来兴起的Cryo-EM技术虽然取得了一些突破，但获得高分辨率的GPCR结构仍然是一个耗时且成本高昂的过程。这一技术瓶颈限制了对GPCR功能的深入理解，阻碍了新药开发^[9-10]。

在这一背景下，DeepMind公司开发的AlphaFold2为GPCR结构预测带来了革命性的突破。AlphaFold2在蛋白质结构预测竞赛中表现出色，展示了接近实验精度的预测效果。AlphaFold2的成功不仅证明了AI在生物学研究中的巨大潜力，也为GPCR相关的药物设计和功能研究提供了强有力的工具。

然而，尽管AlphaFold2在结构预测方面取得了一定成就，它在取代传统结构生物学方法上仍面临不少局限。本文选取了Al phaFold2发表后的29个GPCR结构，使用AlphaFold2折叠了它们的预测模型，并与实验结构进行比较和评测。由于这些蛋白不在训练集中，这排除了AlphaFold2预测时参考训练集数据的可能。

3 整体结构区别：Alpha Fold2是个好导航，但可以更好

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在细胞生物学的世界里，蛋白质像一台复杂的机器，每个零件都至关重要。GPCR作为细胞表面的受体，更像是传递外界信号的特工。AlphaFold2则是高科技的导航系统，能够预测这些特工的“路线”，帮助科学家理解它们的工作方式。但是，就像导航软件提供的路线与实际道路可能存在差异一样，我们仍然需要结合实际的情况来作出正确的判断。

GPCR由7段跨膜螺旋组成，就像一条包含7个关键路段的复杂路线。这些螺旋在细胞膜中各自“行驶”。螺旋1~4像在主干道上稳定前进的车辆，而螺旋5~7则像是在交通状况变化时出现的绕行路线，随着激活状态的变化而表现出更多的“动态”。Alpha Fold2在捕捉这条“路线”的整体布局上表现得相当不错。我们评测的这些蛋白整体均方根偏差（root mean square deviation，RMSD）仅为1.64 Å，显示出Al phaFold2在解读GPCR复杂结构上的精确度。

然而，真正的挑战并不在于稳定的7次跨膜区域。当这些GPCR带上巨大的“附加装置”——大型的细胞外结构（extracel- lular domain，ECD）时，AlphaFold2的预测就像是试图将一辆装满货物的卡车通过一个狭窄的隧道。这些ECD结构的预测误差通常会增大，因为ECD和跨膜区域（transmembrane domain，TMD）之间的相对位置预测不够准确，就像货车与隧道未能正确对齐一样。例如，结合了semaglutide的胰高血糖素样肽-1受体（glucagon-like peptide-1 receptor，GLP1R），其整体误差达到了惊人的3.92 Å。在甲状旁腺激素2受体（parathyroid hormone 2 recep tor，PTH2R）和激活态的黄体生成素/绒毛膜促性腺激素受体（luteinizing hormone/choriogonadotro pin receptor，LHCGR）中，也出现了整体RMSD大于分开计算的RMSD的问题。对于在训练集中不常见的失活态LHCGR，整体RMSD竟然达到了6.08 Å，超过了2根半氢键的长度，这表明二者的差异极大，类似于按照AlphaFold的导航在高速公路上误入了逆行车道（图 2）^[7]。

4 关键药物作用位点：AlphaFold2无法指引重要路口的方向

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GPCR就像一座繁忙的城市中心，而小分子药物就是来自各地的游客，试图找到这座城市中最关键的交汇点——正构位点。在这里，小分子与GPCR的互动就像是在重要的路口触发了交通信号，进而改变了细胞内的“交通流向”，对细胞功能产生重大影响。因此，准确了解这个关键“路口”的结构，对于基于结构的药物设计和功能研究至关重要。

在本文评估的29个GPCR结构中，有4个是与小分子配体结合的受体。结果显示，尽管Al phaFold2预测的GPCR主链结构与实验数据非常相似（平均主链RMSD仅为0.89 Å），但一些关键残基的侧链却出现了显著差异，导致侧链RMSD高达1.90 Å，整体原子RMSD为1.52 Å。为了评估这些差异对药物设计的影响，笔者使用了最常见的配体结合预测方法——基于AlphaFold2预测结构的分子对接。这也是在使用AlphaFold2模型进行药物设计时的常用步骤，这种对接如果能重现结果，说明AlphaFold2模型可以用于药物设计，但很遗憾，大部分对接都不能重现结果（图 3）^[7]。

在5-羟色胺1F受体（5-hy droxytryptamine receptor 1F，5HT_1FR）的案例中，AlphaFold2预测的侧链排列出现了偏差，就像导航错误地引导车辆进入了狭窄的街道。一些侧链朝向细胞膜的中心“转向”，使得原本宽敞的“道路”变得拥挤不堪。这种变化阻碍了三氟苯环与H176ECL2的相互作用，导致分子对接生成的小分子结合姿态与实验结构大相径庭，RMSD达到了7.15 Å，也完全没有重现相互作用。

在褪黑素受体1A（melatonin receptor 1A，MT1R）的案例中，F196^5.47的侧链向外“偏航”，形成了一个意外的“隧道”，使得小分子更深入地“驶入”了受体内部。此外，其他几个残基的侧链也发生了调整，导致对接后的小分子朝着TM螺旋束的中心移动，最终RMSD为4.79 Å。这就好比导航引导我们进入了一条未知的地下通道，偏离了预期的路线。

在LHCGR的案例中，尽管主链结构差异很小，侧链的不同却成为了关键的“路障”。F515^ECL2的侧链插入了TM5和TM7之间的“通道”，改变了顶部“交叉口”的环境，导致小分子配体甚至无法在预测模型中成功被对接。如果基于这些结构进行药物设计，结果可能就像是在堵塞的道路上行驶，无法到达目的地。

当然，在2型辅助T细胞上表达的趋化受体同源分子（chemoat-tractant receptor-homologous molecule expressed on T-Helper type 2 cells，CRTH2）的案例中，预测模型与实验结构在正构位点的主链和侧链都高度一致，对接结果也显示小分子的预测结合姿态与实验数据几乎完全吻合，RMSD仅0.90 Å。然而，这种理想情况并不能在所有预测模型中得到保证。

5 TM6-TM7：复杂多变的导航路线，AlphaFold2往往难以把握

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在GPCR的世界中，TM6和TM7这2段跨膜螺旋就像是细胞信号传递中的关键“交通枢纽”。它们并非固定不变的“道路”，而是会根据需要进行动态调整，为重要的下游信号分子（如G蛋白等）提供畅通的“通行路径”，确保它们能够顺利“抵达”目的地。然而，实验结构和预测模型在这些关键“路段”上往往存在显著差异，AlphaFold2在预测这些变化时也确实面临挑战，相关结果在图 4^[7]中展示。

首先，研究这些“交通枢纽”在细胞外侧区域的差异发现，有些GPCR在预测模型中的TM6-TM7构象与实验结果有较大出入，误差超过2 Å。例如，在ghre lin受体和抗利尿激素受体（vaso pressin receptor 2，V₂R）的“地图”中，这些关键“路段”的偏差分别达到了3.08 Å和2.83 Å，仿佛导航系统给出了与实际道路不符的指引。

在GLP1R和PTH2R的模型中，TM6和TM7被预测为“向上抬升”，与实验结构形成鲜明对比。这种“向上”的变化就像导航错误地显示了一座不存在的高架桥，导致原本应该“通行”的小分子无法正确“到达”结合位点，这对药物设计来说是个重大障碍。

同样地，细胞内区域的情况也值得关注（图 5）^[7]。通过测量TM6的开启程度，我们可以了解这些GPCR在细胞内侧为蛋白结合伙伴预留的“通行空间”有多大。有趣的是，不同类型的GPCR在预测模型中预留的“空间”差异明显。对于没有结合G蛋白的A类GPCR，预测结构中预留的“空间”比实验结构更多，仿佛导航显示的道路比实际的更宽敞。而对于已经结合G蛋白的A类GPCR，预测结构中预留的“空间”却更少，像是AlphaFold2引导我们进入了一条狭窄的单行道，导致下游蛋白的“行驶”受阻。

相比之下，B1类GPCR的预测模型与实验结构几乎完全一致，说明AlphaFold2在这部分的“地图绘制”非常准确。这可能是因为训练数据中包含了较多的激活态B类GPCR结构，就像导航系统在这些区域的数据更加丰富且可靠。

另外需要注意的是，某些A类GPCR的胞内环区3（intracellu lar loop 3，ICL3）在预测模型中被“描绘”成了一段长长的“直路”，这与实验结构中的“蜿蜒小路”大相径庭。例如，5HT_1FR和胆囊收缩素受体1（cholecystokinin A receptor，CCKAR）就出现了这种情况，就好比导航错误地告诉我们前方是一条笔直的大道，实际上却是一段曲折的山路。

6 蛋白结构预测的误差：为什么AlphaFold2有时会“迷路”？

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在AlphaFold2的视角中，GP CR蛋白就像一张复杂多变的地图，但有时它会在某些关键区域给出与实际情况不符的“导航指引”。这些预测模型中不同的ECD和TMD的组合，就好比导航系统生成了与真实道路不一致的路线，虽然有时与驾驶者（科学家们）的预期不符，但也可能揭示了一些尚未被发现的、短暂存在的“道路”状态。

例如，在GLP1R的案例中，预测的ECD-TMD结构阻碍了肽的结合。这种误差可能是由于Al phaFold2在训练过程中缺乏足够的配体信息，导致无法准确重现有利于肽结合的特定ECD-TMD构象，就像导航系统的地图数据不完整，无法提供最佳路线。

预测与小分子结合的GPCR结构时，尽管主链的预测准确度达到1 Å左右，但这和GPCR本身的保守性关系很大。AlphaFold2在预测与配体相互作用的“结合口袋”结构时仍面临挑战。更糟糕的是，在LHCGR的案例中，预测模型甚至未能形成适合小分子对接的“停靠点”，就如同导航缺少了关键的目的地信息，让的旅程无法完成。如果基于这样的“地图”去设计药物，无异于在错误的地点寻找目标。

对于TM6螺旋的预测，Al phaFold2似乎倾向于产生一种介于激活态和非激活态之间的“平均”构象。这种数据偏差导致的预测结果，就像导航系统给出了2条路线的折中方案，但其实只有2条道路可以走，中间这条路是不稳定，走不通的。此外，ICL3区域的预测也常常出现过长的螺旋结构，而在实验结构中，这些区域通常是灵活多变的。这可能是因为AlphaFold2从包含骨限制性干扰素诱导跨膜蛋白样（bone-restricted interferon induced transmem brane protein-like，BRIL）融合蛋白的非天然GPCR结构中学习。

7 未来研究，要谨慎使用AI模型

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通过这些例子，我们认识了AlphaFold2在GPCR结构预测中的局限性，作为从提出到获得诺贝尔奖的最快例子之一，Alpha Fold2为研究领域带来了革命性的变化，但仍不能忽视其潜在的问题。在未来的研究中，科学家们需要谨慎地使用这些预测模型，结合实验结构生物学的方法，进行配体结合位点和激活机制的相关验证，以为真实的药物设计提供参考。AlphaFold2为我们提供了探索蛋白质结构奥秘的工具，但同时也提醒我们，在拥抱新技术的同时，仍需脚踏实地，通过实验发现真实蛋白构象，共同绘制出更精确的蛋白质“路线图”。

基金

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国家重点研发计划项目(2022YFC2703105)
国家自然科学基金项目(32130022)
国家自然科学基金项目(82121005)
中国科学院战略性先导科技计划项目(XDB37030103)
上海市科技重大专项(2019SHZDZX02)

参考文献

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2025年第43卷第2期

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doi: 10.3981/j.issn.1000-7857.2024.11.01606

接收时间：2024-10-29
首发时间：2025-07-31
出版时间：2025-01-28

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收稿日期：2024-10-29
修回日期：2024-12-11

基金

国家重点研发计划项目(2022YFC2703105)

国家自然科学基金项目(32130022)

国家自然科学基金项目(82121005)

中国科学院战略性先导科技计划项目(XDB37030103)

上海市科技重大专项(2019SHZDZX02)

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中国科学院上海药物研究所, 上海 201203

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2种不同金属材料的力学参数

科 Family	属数 Number of genus	种数 Number of species	占总种数比例 Percentage of total species (%)	属 Genus	种数 Number of species	占总种数比例 Percentage of total species (%)
鹅膏菌科Amanitaceae	2	11	5.26	鹅膏菌属 Amanita	10	4.78
小菇科 Mycenaceae	2	12	5.74	丝盖伞属 Inocybe	5	2.39
多孔菌科 Polyporaceae	8	14	6.70	蜡蘑属 Laccaria	5	2.39
红菇科 Russulaceae	3	23	11.00	小皮伞属 Marasmius	6	2.87
				小菇属 Mycena	11	5.26
				光柄菇属 Pluteus	5	2.39
				红菇属 Russula	17	8.13
				栓菌属 Trametes	5	2.39

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